Enzimas na Bioquímica

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Enzima

Biocatalisador majoritariamente proteico que acelera reações químicas ao diminuir a energia de ativação, sem ser consumido no processo.

Sítio ativo

Região tridimensional específica da enzima onde o substrato se liga e a catálise química ocorre com alta precisão estereoquímica.

Substrato

Molécula sobre a qual a enzima atua, convertida em produto ao interagir quimicamente com os aminoácidos do sítio ativo.

Energia de ativação

Barreira energética necessária para atingir o estado de transição; enzimas a reduzem para aumentar significativamente a velocidade da reação.

Estado de transição

Configuração instável e de maior energia livre ao longo do caminho reacional, estabilizada prioritariamente pelo sítio ativo da enzima.

Complexo enzima-substrato (ES)

Intermediário transitório formado pela ligação não covalente entre enzima e substrato, essencial para orientar os grupos catalíticos.

Modelo chave-fechadura

Proposta de Emil Fischer em que o sítio ativo é estruturalmente complementar ao substrato antes mesmo de ocorrer a ligação.

Modelo do ajuste induzido

Proposta de Koshland em que a ligação do substrato induz mudança conformacional no sítio ativo para otimizar as interações catalíticas.

Apoenzima

Fração puramente proteica de uma enzima conjugada, cataliticamente inativa sem o seu cofator correspondente.

Holoenzima

Forma completa e cataliticamente ativa da enzima, constituída pela união da apoenzima com seus cofatores ou coenzimas.

Cofator

Componente químico não proteico, frequentemente íons metálicos (ex.: Mg²⁺, Zn²⁺), necessário para a atividade catalítica plena da enzima.

Coenzima

Molécula orgânica não proteica, muitas vezes derivada de vitaminas, que atua como transportadora transitória de grupos químicos específicos.

Grupo prostético

Cofator ou coenzima covalentemente ou fortemente ligado à apoenzima, permanecendo associado durante todo o ciclo catalítico (ex.: grupo heme).

Ribozima

Molécula de RNA dotada de atividade catalítica, essencial no processamento de RNA e na síntese proteica no ribossomo.

Isoenzimas

Formas moleculares distintas de uma mesma enzima que catalisam a mesma reação, variando em cinética, estrutura primária e distribuição tecidual.

Cinética de Michaelis-Menten

Modelo quantitativo que descreve a taxa de reações enzimáticas hiperbólicas em função da concentração de substrato.

Constante de Michaelis (Km)

Concentração de substrato necessária para atingir metade da velocidade máxima; reflete inversamente a afinidade da enzima pelo substrato.

Velocidade máxima (Vmax)

Taxa limite da reação em que todos os sítios ativos das enzimas disponíveis encontram-se saturados por substrato.

Número de turnover (kcat)

Número de moléculas de substrato convertidas em produto por sítio ativo por unidade de tempo sob condições de saturação.

Eficiência catalítica (kcat/Km)

Parâmetro que mede a preferência de uma enzima por determinado substrato e a velocidade de catálise sob baixas concentrações.

Gráfico de Lineweaver-Burk

Representação gráfica do duplo recíproco da cinética enzimática, utilizada para determinar linearmente Vmax e Km.

Inibição competitiva

O inibidor compete diretamente com o substrato pelo sítio ativo; aumenta o Km aparente sem alterar a Vmax.

Inibição não competitiva

O inibidor liga-se a um sítio alostérico tanto na enzima livre quanto no complexo ES; diminui a Vmax sem alterar o Km.

Inibição incompetitiva

O inibidor liga-se exclusivamente ao complexo enzima-substrato já formado; reduz proporcionalmente tanto a Vmax quanto o Km aparente.

Inibição irreversível

Inativação permanente da enzima por ligação covalente ou destruição de grupos catalíticos funcionais indispensáveis no sítio ativo.

Alosterismo

Regulação da atividade enzimática por ligação de efetor em sítio distinto do ativo, alterando a conformação e afinidade proteica.

Cooperatividade

Fenômeno em que a ligação de substrato a uma subunidade facilita ou dificulta a ligação de substratos subsequentes em outras subunidades.

Modificação covalente reversível

Mecanismo regulatório rápido que ativa ou inativa enzimas via adição ou remoção de grupos químicos (comumente fosfato).

Zimogênio (ou pró-enzima)

Precursor enzimático inativo ativado via clivagem proteolítica irreversível, prevenindo atividade prematura ou dano tecidual.

Óxido-redutases

Classe enzimática (EC 1) que catalisa reações de oxirredução via transferência de elétrons, hidretos ou átomos de hidrogênio.

Transferases

Classe enzimática (EC 2) que catalisa a transferência de grupos funcionais específicos de uma molécula doadora para uma receptora.

Hidrolases

Classe enzimática (EC 3) que catalisa a quebra de ligações químicas mediante a adição de uma molécula de água.

Liases

Classe enzimática (EC 4) que catalisa clivagens de ligações (ex.: C-C, C-O) sem hidrólise ou oxidação, gerando duplas ligações ou anéis.

Isomerases

Classe enzimática (EC 5) que catalisa rearranjos estruturais ou geométricos dentro de uma única molécula, gerando isômeros.

Ligases

Classe enzimática (EC 6) que catalisa a união de duas moléculas acoplada à hidrólise concomitante de ATP ou nucleotídeo equivalente.

Translocases

Classe enzimática (EC 7) que catalisa a movimentação de íons ou moléculas através de membranas biológicas acoplada a reações químicas.

Hexoquinase

Transferase que fosforila glicose em glicose-6-fosfato gastando ATP; retém a glicose no citosol para iniciar a glicólise.

Glicoquinase

Isoenzima hepática e pancreática da hexoquinase com alto Km, responsável pelo tamponamento de altas glicemias pós-prandiais.

Fosfofrutoquinase-1 (PFK-1)

Enzima alostérica que fosforila frutose-6-fosfato a frutose-1,6-bisfosfato; principal ponto de controle irreversível da glicólise.

Gliceraldeído-3-fosfato desidrogenase

Óxido-redutase que oxida e fosforila gliceraldeído-3-fosfato, gerando 1,3-bisfosfoglicerato e NADH na fase de rendimento glicolítico.

Piruvato quinase

Transfere fosfato do fosfoenolpiruvato para o ADP gerando piruvato e ATP; etapa final e regulada da via glicolítica.

Piruvato desidrogenase

Complexo multienzimático mitocondrial que descarboxila oxidativamente o piruvato a acetil-CoA, integrando glicólise e ciclo de Krebs.

Citrato sintase

Condensa acetil-CoA e oxaloacetato para formar citrato; primeira reação limitante de entrada no ciclo do ácido cítrico.

Aconitase

Isomerase que interconverte citrato em isocitrato via cis-aconitato, utilizando centro ferro-enxofre essencial na catálise.

Isocitrato desidrogenase

Descarboxila oxidativamente isocitrato a alfa-cetoglutarato, gerando a primeira molécula de NADH e CO2 no ciclo de Krebs.

Alfa-cetoglutarato desidrogenase

Complexo que converte alfa-cetoglutarato em succinil-CoA gerando NADH e CO2; regulador estrito do fluxo oxidativo mitocondrial.

Succinil-CoA sintetase

Catalisa a fosforilação ao nível de substrato formando succinato e GTP (ou ATP), conservando a energia da ligação tioéster.

Succinato desidrogenase

Óxido-redutase ligada à membrana mitocondrial interna que oxida succinato a fumarato; atua como Complexo II respiratório.

Malato desidrogenase

Oxida L-malato a oxaloacetato com redução de NAD+, regenerando o aceptor inicial do ciclo do ácido cítrico.

NADH desidrogenase (Complexo I)

Oxida NADH e transfere elétrons para a ubiquinona, bombeando quatro prótons para o espaço intermembrana mitocondrial.

Citocromo c oxidase (Complexo IV)

Transfere elétrons do citocromo c para o oxigênio molecular formando água, última etapa da cadeia transportadora de elétrons.

ATP sintase

Complexo rotatório que sintetiza ATP a partir de ADP e Pi impulsionado pelo retorno de prótons ao longo do gradiente quimiosmótico.

Lactato desidrogenase

Reduz reversivelmente piruvato a lactato oxidando NADH a NAD+, permitindo continuidade da glicólise anaeróbia.

Glicose-6-fosfato desidrogenase

Enzima limitante da via das pentoses fosfato; gera NADPH fundamental contra estresse oxidativo celular.

Glicogênio sintase

Catalisa a transferência de glicose da UDP-glicose para cadeias lineares de glicogênio via ligações alfa-1,4; chave na glicogênese.

Glicogênio fosforilase

Cliva ligações alfa-1,4 de glicogênio liberando glicose-1-fosfato por fosforólise; regula a glicogenólise hepática e muscular.

Frutose-1,6-bisfosfatase

Hidrolisa frutose-1,6-bisfosfato a frutose-6-fosfato, etapa regulatória primordial no controle da gliconeogênese.

Glicose-6-fosfatase

Enzima do retículo endoplasmático hepático que desfosforila glicose-6-fosfato, permitindo liberação de glicose livre na corrente sanguínea.

Acetil-CoA carboxilase (ACC)

Carboxila biotina-dependente de acetil-CoA para formar malonil-CoA; etapa limitante da síntese de novos ácidos graxos.

Ácido graxo sintase

Complexo enzimático multifuncional que catalisa ciclos sucessivos de condensação e redução para sintetizar palmitato.

Carnitina palmitoiltransferase I

Enzima da membrana mitocondrial que catalisa a formação de acilcarnitina, permitindo o influxo de ácidos graxos para beta-oxidação.

Acil-CoA desidrogenase

Oxida acil-CoA introduzindo trans-dupla ligação com redução de FAD, iniciando cada ciclo de beta-oxidação mitocondrial.

Lipase sensível a hormônio

Hidrolisa triglicerídeos no tecido adiposo liberando ácidos graxos na circulação durante estados de jejum ou estresse.

HMG-CoA redutase

Catalisa a conversão limitante de HMG-CoA em mevalonato na via do colesterol; alvo primário das estatinas farmacológicas.

Aspartato transaminase (AST)

Transaminase hepática que transfere amina entre aspartato e alfa-cetoglutarato; indicador clínico de dano hepatocelular ou cardíaco.

Alanina transaminase (ALT)

Enzima que catalisa a conversão de alanina e alfa-cetoglutarato em piruvato e glutamato; biomarcador específico de lesão no fígado.

Carbamoil fosfato sintetase I

Enzima mitocondrial que condensa amônia e bicarbonato formando carbamoil fosfato; etapa limitante do ciclo da ureia.

Urease

Hidrolisa ureia gerando amônia e dióxido de carbono; fator de virulência de Helicobacter pylori para sobrevivência gástrica ácida.

Amilase salivar (Ptialina)

Endoamilase que hidrolisa ligações glicosídicas alfa-1,4 de amido na boca, iniciando o processo digestivo de carboidratos.

Pepsina

Endopeptidase gástrica ácida ativada a partir de pepsinogênio que degrada proteínas dietéticas em fragmentos peptídicos.

Tripsina

Endopeptidase pancreática que cliva ligações após resíduos básicos (Lys, Arg); ativa em cascata vários outros zimogênios intestinais.

Quimotripsina

Protease digestiva pancreática que hidrolisa ligações adjacentes a aminoácidos aromáticos (Phe, Trp, Tyr) no lúmen duodenal.

Enteropeptidase (Enteroquinase)

Enzima da borda em escova duodenal que cliva o tripsinogênio em tripsina ativa, desencadeando a digestão proteica intestinal.

Lipase pancreática

Hidrolisa triglicerídeos emulsificados em monoglicerídeos e ácidos graxos livres no duodeno para posterior absorção.

Lactase

Glicosídeo-hidrolase apical intestinal que hidrolisa lactose em glicose e galactose; sua deficiência causa intolerância alimentar.

DNA polimerase III

Principal holoenzima replicativa bacteriana que sintetiza a fita líder e de retardo com alta fidelidade e processividade.

DNA ligase

Catalisa a formação de ligações fosfodiéster selando descontinuidades entre fragmentos de Okazaki ou em reparos no DNA.

Helicase

Enzima que quebra pontes de hidrogênio entre fitas complementares de DNA às custas de ATP para abrir a forquilha de replicação.

DNA topoisomerase

Alivia a tensão de superenovelamento torsional gerada pela abertura da fita dupla clivando e religando filamentos de DNA.

Primase

RNA polimerase especializada que sintetiza pequenos primers de RNA essenciais para o início da síntese da DNA polimerase.

Telomerase

Ribonucleoproteína com atividade de transcriptase reversa que alonga as extremidades teloméricas cromossômicas.

RNA polimerase II

Enzima eucariótica nuclear encarregada de transcrever genes codificadores de proteínas em RNA mensageiro heterogêneo precursor.

Aminoacil-tRNA sintetase

Liga covalentemente aminoácidos aos seus respectivos tRNAs corretos gastando ATP, garantindo a fidelidade do código genético.

Peptidil transferase

Atividade de ribozima na subunidade maior do ribossomo que forma a ligação peptídica na cadeia de polipeptídeos nascente.

Transcriptase reversa

DNA polimerase dependente de RNA retroviral que converte genomas virais de fita simples de RNA em fita dupla de DNA proviral.

Enzima de restrição

Endonuclease bacteriana que corta sequências palindrômicas específicas de DNA exógeno; ferramenta central da engenharia genética.

Cas9

Endonuclease direcionada por RNA guia que introduz quebras de fita dupla em sequências-alvo no genoma na tecnologia CRISPR.

Anidrase carbônica

Catalisa a hidratação reversível de CO2 em bicarbonato e próton; fundamental no transporte sanguíneo de gases e pH sistêmico.

Catalase

Heme-enzima peroxissomal que converte duas moléculas de peróxido de hidrogênio em água e oxigênio molecular, neutralizando ROS.

Superóxido dismutase (SOD)

Desmuta ânions superóxido tóxicos em peróxido de hidrogênio e oxigênio; principal linha de defesa enzimática antioxidante celular.

Fosfolipase C

Cliva fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato em IP3 e diacilglicerol, transduzindo sinais hormonais e elevando cálcio intracelular.

Adenilato ciclase

Enzima transmembrana ativada por proteínas G que converte ATP em AMP cíclico (cAMP), importante segundo mensageiro.

Fosfodiesterase (PDE)

Degrada ligações fosfodiéster em nucleotídeos cíclicos (cAMP ou cGMP), encerrando os sinais de transdução intracelular.

Proteína quinase A (PKA)

Serina/treonina quinase ativada por cAMP que fosforila diversas enzimas metabólicas para coordenar respostas celulares.

Fosfatase de proteínas

Hidrolisa ésteres de fosfato de cadeias laterais de aminoácidos, revertendo os efeitos regulatórios das quinases.

Xantina oxidase

Oxida hipoxantina a xantina e esta a ácido úrico; sua superexpressão causa hiperuricemia e crises gotosas articulares.

Ciclooxigenase (COX)

Sintetiza prostaglandinas e tromboxanos a partir de ácido araquidônico; alvo farmacológico de anti-inflamatórios não esteroides.

Acetilcolinesterase

Hidrolisa rapidamente neurotransmissor acetilcolina na fenda sináptica neuromuscular, interrompendo a transmissão do estímulo.

Enzima conversora de angiotensina (ECA)

Cliva angiotensina I em angiotensina II vasoconstritora no endotélio vascular; crucial na regulação da pressão arterial.

Trombina

Serina protease da cascata de coagulação que cliva fibrinogênio solúvel em fibrina insolúvel, consolidando o tampão hemostático.