Composição das Proteínas

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Aminoácido

Unidade monomérica fundamental das proteínas, composta por um carbono alfa ligado a um grupo amina, uma carboxila, um hidrogênio e uma cadeia lateral R.

Carbono alfa (Cα)

Átomo de carbono central e quiral na maioria dos aminoácidos, ao qual se ligam o grupo amino, o carboxilato, o átomo de hidrogênio e o grupo R específico.

Grupo R (Cadeia lateral)

Porção variável do aminoácido que define suas propriedades químicas únicas, como polaridade, carga elétrica, tamanho e reatividade.

Ligação peptídica

Ligação covalente do tipo amida formada por desidratação entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro.

Caráter de dupla ligação parcial

Propriedade da ligação peptídica devido à ressonância eletrônica entre o oxigênio carbonílico e o nitrogênio, impedindo a rotação livre.

Estrutura primária

Sequência linear única de resíduos de aminoácidos unidos por ligações peptídicas ao longo da cadeia polipeptídica.

Estrutura secundária

Arranjos espaciais regulares e locais da cadeia principal polipeptídica, estabilizados principalmente por pontes de hidrogênio.

Alfa-hélice

Conformação espiral compacta estabilizada por pontes de hidrogênio intramoleculares entre a carbonila do resíduo n e a amina do resíduo n+4.

Folha-beta pregueada

Segmentos distendidos da cadeia polipeptídica dispostos lado a lado, unidos por pontes de hidrogênio laterais paralelas ou antiparalelas.

Volta beta (ou dobra)

Elemento de conexão de quatro resíduos que reverte a direção da cadeia polipeptídica, frequentemente contendo prolina e glicina.

Estrutura terciária

Enovelamento tridimensional global de um polipeptídeo inteiro, impulsionado pela interação das cadeias laterais com o meio aquoso.

Efeito hidrofóbico

Força motriz primordial no enovelamento terciário, na qual cadeias apolares se agregam no interior, minimizando contato com a água.

Ponte dissulfeto

Ligação covalente forte formada pela oxidação de dois grupos tiol (-SH) de resíduos de cisteína adjacentes no espaço.

Interação iônica (Ponte salina)

Atração eletrostática entre grupos funcionais carregados positivamente e negativamente das cadeias laterais dos aminoácidos.

Forças de Van der Waals

Interações atrativas fracas de curto alcance entre dipolos transitórios de átomos compactados no núcleo proteico.

Estrutura quaternária

Associação espacial de duas ou mais subunidades polipeptídicas individuais formando um complexo proteico funcional.

Subunidade (Monômero)

Cadeia polipeptídica individual com sua própria estrutura terciária que se associa a outras para formar uma proteína oligomérica.

Glicina

O menor e mais simples aminoácido, tendo um hidrogênio como cadeia lateral; confere alta flexibilidade conformacional à cadeia.

Prolina

Aminoácido cíclico cujo grupo amina secundário é rígido, frequentemente atuando como quebrador de alfa-hélices.

Cisteína

Aminoácido contendo enxofre (grupo sulfidrila) capaz de estabelecer pontes covalentes dissulfeto estabilizadoras.

Metionina

Aminoácido apolar sulfurado que tipicamente inicia a tradução de cadeias polipeptídicas em organismos eucariotos.

Aminoácidos apolares alifáticos

Grupo hidrofóbico que inclui alanina, valina, leucina e isoleucina, essenciais na estabilização do núcleo das proteínas globulares.

Aminoácidos aromáticos

Fenilalanina, tirosina e triptofano; possuem anéis carbônicos, são hidrofóbicos e absorvem luz ultravioleta a 280 nm.

Aminoácidos básicos

Lisina, arginina e histidina; possuem cadeias laterais nitrogenadas carregadas positivamente em pH fisiológico neutro.

Aminoácidos ácidos

Aspartato e glutamato; possuem cadeias laterais com grupos carboxila carregados negativamente em pH fisiológico neutro.

Zwitterion

Forma dipolar eletricamente neutra de um aminoácido onde a amina está protonada (-NH3+) e a carboxila desprotonada (-COO-).

Ponto isoelétrico (pI)

Valor de pH específico no qual uma molécula de aminoácido ou proteína não possui carga elétrica líquida superficial.

Desnaturação proteica

Perda da conformação nativa tridimensional (secundária, terciária e quaternária) sem rompimento das ligações peptídicas.

Chaperonas moleculares

Proteínas auxiliares que facilitam o enovelamento correto de cadeias polipeptídicas recém-sintetizadas, evitando agregação.

Proteínas globulares

Cadeias densamente enoveladas em formato esferoide, solúveis em água, atuando comumente como enzimas, anticorpos e transportadores.

Proteínas fibrosas

Cadeias estendidas insolúveis em formato filamentoso, fornecendo rigidez mecânica e suporte estrutural aos tecidos.

Colágeno

Proteína fibrosa extracelular com estrutura em tripla hélice rica em glicina, prolina e hidroxiprolina, resistente à tração.

Queratina

Proteína fibrosa estrutural rica em alfa-hélices e pontes dissulfeto, abundante em cabelos, unhas e epiderme de vertebrados.

Hemoglobina

Proteína globular com estrutura quaternária tetramérica (dois dímeros alfa-beta) responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

Mioglobina

Proteína globular monomérica de estrutura terciária que estoca oxigênio em tecidos musculares esqueléticos e cardíacos.

Grupo prostético

Componente não proteico firmemente fixado por ligação covalente ou não covalente, essencial para a atividade biológica da proteína.

Apoproteína

Porção proteica desprovida de seu grupo prostético ou cofator necessário para exibir atividade biológica completa.

Holoproteína

Complexo proteico completo, cataliticamente ou funcionalmente ativo, formado pela apoproteína unida ao seu cofator ou grupo prostético.

Extremidade N-terminal

Início da cadeia polipeptídica contendo o resíduo de aminoácido com o grupo amina livre não ligado a outro peptídeo.

Extremidade C-terminal

Final da cadeia polipeptídica contendo o resíduo de aminoácido com o grupo carboxilato livre não participante de ligação peptídica.

Ângulo diédrico Phi (Φ)

Ângulo de rotação na cadeia principal polipeptídica em torno da ligação simples entre o nitrogênio amídico e o carbono alfa.

Ângulo diédrico Psi (Ψ)

Ângulo de rotação na cadeia principal polipeptídica em torno da ligação simples entre o carbono alfa e o carbono carbonílico.

Gráfico de Ramachandran

Representação bidimensional dos ângulos de torção Phi e Psi permitidos estericamente na cadeia principal das proteínas.

Domínio proteico

Unidade estrutural compacta e independente dentro de um polipeptídeo, que se dobra e frequentemente atua de modo autônomo.

Motivo estrutural (Supersecundária)

Padrão de combinação reconhecível de múltiplos elementos secundários, como hélice-alça-hélice ou chave grega.

Glicoproteínas

Proteínas conjugadas covalentemente a oligossacarídeos, comuns na membrana celular e na matriz extracelular.

Lipoproteínas

Complexos esféricos formados por proteínas e lipídios que solubilizam e transportam colesterol e triglicerídeos no plasma.

Metaloproteínas

Proteínas que contêm um ou mais íons metálicos coordenados (ex: Fe, Zn, Cu) essenciais para atividade catalítica ou conformação.

Fibrilas amiloides

Agregados proteicos filamentosos anormais e insolúveis, ricos em folhas-beta intermoleculares, associados a neurodegeneração.

Pontes de hidrogênio da cadeia principal

Interações fracas dipolo-dipolo entre o grupo N-H amídico e o grupo C=O carbonílico que ditam a estrutura secundária.

Configuração trans peptídica

Geometria em que os carbonos alfa adjacentes estão em lados opostos da ligação peptídica, minimizando repulsões estéricas.

Aminoácidos essenciais

Aminoácidos que os animais não conseguem sintetizar de novo em taxas adequadas e que devem ser adquiridos pela dieta.